Protein-Protein Wechselwirkungen und Konformationsänderungen des ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium III

Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. ABC-Transporter bestehen aus zwei Transmembran-Domänen, die eine Translokationspore bilden und aus zwei ABC-Domänen mit ATPase-Aktivität. Trotz vorhandener Raumstrukturen zweier kompletter ABC-Transporter sowie mehrerer ABC-Domänen ist der molekulare Mechanismus des Transportprozesses bislang noch wenig verstanden. Konformationsänderungen der Domänen nach Substrat- und/oder ATP-Bindung spielen dabei jedoch eine wesentliche Rolle. Am Modellsystem des Bindeprotein-abhängigen ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium (MalE-FGK2) und auf der Basis der bisher erhaltenen Daten sollen deshalb Konformationsänderungen während des Transportvorganges sowie Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten und mit dem regulatorischen Protein Enzym IIAGlc weiter untersucht werden. Dies soll u.a. durch Fluoreszenz- und EPR-Spektroskopie erreicht werden. Die Raumstruktur einer an Konformationänderungen beteiligten periplasmatischen Schleife soll mittels NMR ermittelt werden. Ziel ist eine strukturelle Zuordnung einzelner Teilschritte des Transportprozesses.