Cyanobakterielle nichtribosomale Peptide als Signalmoleküle (II)

Der Verlust des Toxins Microcystin in Mutanten des Stammes Microcystis aeruginosa PCC7806 führt zu erheblichen Veränderungen im löslichen Proteom des Stammes. Bei den differenziell exprimierten Proteinen handelt es sich vor allem um Proteine des Primärstoffwechsels, wie etwa Komponenten des Calvin-Zyklus und des Phycobilisomenantennenapparates, aber auch um Proteine, die möglicherweise Funktionen bei Zell-Zell-Interaktionen übernehmen können. Die Unterschiede werden vermutlich nicht wie zunächst vermutet durch Microcystin-abhängige Signalprozesse ausgelöst, sondern durch eine direkte, redox-abhängige Bindung von Microcystin an Cysteine dieser Zielproteine. Auf diese Weise könnte es zur Stabilisierung der Proteine bei oxydativem Stress beitragen. Damit könnte Microcystin eine sehr neuartige Funktion ausüben, die entscheidend zum Ausbreitungserfolg von Microcystis im Freiland beitragen kann. Möglicherweise muss die Microcystin-Bindung an Proteine auch für die Microcystin-Quantifizierung im Freiland und die damit verbundene Risikoabschätzung in Betracht gezogen werden.