Die Aufklärung der drei-dimensionalen Struktur membranfusionsaktiver Glykoproteine von Hüllviren mit Hilfe von Kryo-Elektronenmikroskopie und Bildverarbeitung

Zur Freisetzung ihres Genoms müssen Hüllviren mit der Targetmembran der Wirtszelle fusionieren. Die Fusion wird durch eine Konformationsumwandlung der Ektodomäne viraler Glykoproteine in einen fusionsaktiven Zustand aufgelöst. Die Kenntnis der 3D-Struktur der vollständigen ektodomäne in der fusionsaktiven Konformation ist Voraussetzung für die Aufklärung des Fusionsmechanismus. Das vorliegende Projekt klärt die 3D-Struktur der vollständigen Ektodomäne ausgewählter Proteine (HA (Influenza A); HEF(Influenza C); F (Sendai-Virus)) im fusionsaktiven Zustand mittels Kryo-Elektronenmikroskopie und bildverarbeitender Einzelpartikelanalyse auf. Eine Auflösung unterhalb von 10 A ist erreichbar. Das Projekt ermöglicht nicht nur einen wesentlichenFortschritt beim Verständnis des Fusionsmechanismus, sondern es wird auch aufzeigen, ob für verschiedene virale Fusionsproteine tatsächlich ein einheitlicher, konservierter Mechanismus besteht.