Protein-Protein-Wechselwirkungen und Konformationsänderungen des ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium II

Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im-oder Export verschiedener Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. ABC-Transporter bestehen aus zwei Transmembrandomänen, die eine Translokationspore bilden und aus zwei ABC-Domänen mit ATPase-Aktivität. Konformationsänderungen der Domänen nach Substratbindung und/oder ATP-Hydrolyse spielen eine wesentliche Rolle beim Transportvorgang, sind jedoch noch wenig bekannt. Am Modellsystem des ABC-Transporters für Maltose bei Salmonella typhimurium werden Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten und mit regulatorischen Proteinen mittels Peptidbibliotheken und ortsspezifischer Quervernetzung kartiert. Räumliche Veränderungen der Untereinheiten während des Transportvorgangs werden durch Fluoreszenz- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie mit gereingten Proteinkomponenten untersucht. Ziel ist eine genauere strukturelle Zuordnung einzelner Teilschritte des Transportvorgangs.