Struktur bakterieller ABC Transporter für maltose/Maltodextrine und Sulfat

Vertreter der Familie der ABC-Transporter, die in allen Organismen vorkommen und z.T. medizinische Relevanz besitzen, koppeln den Im- oder Export verschiedenster Substrate an die freie Energie der ATP-Hydrolyse. Zum Verständnis des molekularen Mechanismus erforderliche Informationen zur Raumstruktur solcher Proteine stehen jedoch bisher nur für wenige ATPase-Domänen sowie seit kurzem für zwei komplette Transportsysteme zur Verfügung. Weitere Strukturen sind jedoch erforderlich um ATP-induzierte Konformationsänderungen zu erklären und um Informationen über Vertreter der verschiedenen Unterfamilien zu erhalten. Im Projekt werden Bemühungen unternommen, den Maltose-Transporter (MalFGK2) aus Salmonella typhimurium, inbesondere unter Verwendung von Mutantenkomplexen zu kristallisieren, sowie die Struktur optimierter 2D-Kristalle zu lösen. Weiterhin beabsichtigen wir, die Kristallstruktur des ATPase-Proteins CysA aus A. acidocaldarius mit/ohne ATP, sowie eines Sulfattransporters (CysTA) aus dem Archaeon Archaeoglobus fulgidus zu lösen