Theorie der Amid1-Schwingungsdynamik in Polypeptiden und Proteinen (II)

<p>Es ist gut bekannt, dass die hochfrequenten Amid1-Schwingungen der Aminogruppen in Polypeptiden und Proteinen über eine Resonanzwechselwirkung untereinander koppeln. Die in Analogie zu Frenkel-Exzitonen in Farbstoffaggregaten und Chromophor-Komplexen resultierende Delokalisierung und charakteristische Niveauverschiebung korrespondiert zur räumlichen Anordnung der Aminoguppen und damit zur dreidimensionalen Struktur des gesamten Moleküls. Eine einfache Infrarot-Absorptionsspektroskopie erlaubt nur sehr unspezifisch, die Amid1-Exzitonen-Niveaus in Relation zur Molekülstruktur zu stellen. Daher wurde kürzlich eine zwei-dimensionale Femtosekunden-Infrarotspektroskopie vorgeschlagen, die auch höhere Exzitonen-Mannigfaltigkeiten (Zwei-Exzitonen-Zustände, etc.) detektiert.</p>

<p>Um damit einen besseren Zugang zur räumlichen Struktur von Polypeptiden und Proteinen zu erhalten, ist eine genau Analyse der Messdaten erforderlich.</p>

<p>Die ausgearbeitet vorliegende Theorie zur Beschreibung der dissipativen Multi-Exziton-Dynamik in photosynthetischen Antennensystemen soll daher
auf die Amid1-Anregung von Proteinen übertragen werden. Insbesondere soll
geklärt werden, bis zu welcher Komplexität der Proteinstruktur verschiedene
Mehrpuls-spektroskopische Methoden verlässliche Aussagen zur Struktur erlauben.</p>