Mit der Verknappung von fossilen Brennstoffen wird molekularer Wasserstoff als viel versprechender, alternativer Energieträger diskutiert. Mikroorganismen haben den Nutzen von Wasserstoff schon vor mehr als zwei Milliarden Jahren erkannt. Sie besitzen spezielle Eiweißmoleküle, die je nach Bedarf Wasserstoff spalten oder auch freisetzen können.

Diese Wasserstoff umsetzenden Biokatalysatoren werden „Hydrogenasen“ genannt und sind in der Natur in verschiedenen Varianten anzutreffen. Leider werden die meisten Hydrogenasen durch Sauerstoff inaktiviert oder sogar zerstört, was diese Enzyme für eine biotechnologische Anwendung nur bedingt verwendbar macht. Es gibt aber auch einige wenige Hydrogenasen, denen der Sauerstoff fast nichts ausmacht. Diese attraktive Eigenschaft ist von Forschern der HU bereits für die lichtabhängige Wasserstoffproduktion ausgenutzt worden, indem diese Hydrogenase an den Photosyntheseapparat eines Cyanobakteriums gekoppelt wurde.

Einem Forscherteam um Patrick Scheerer und Christian Spahn von der Charité - Universitätsmedizin Berlin sowie Oliver Lenz und Bärbel Friedrich von der Humboldt-Universität zu Berlin ist es jetzt erstmals gelungen, die Röntgenkristallstruktur einer Hydrogenase zu lösen, die selbst bei hohen Sauerstoff-Konzentrationen noch Wasserstoff produzieren kann.

Die Röntgenkristallstruktur erlaubt nun Einblicke in den dreidimensionalen Aufbau des Enzyms und dessen metallhaltige Kofaktoren, die an der Katalyse beteiligt sind. Die Ergebnisse sind in der Zeitschrift „Nature“ online veröffentlicht. So enthält die Hydrogenase ein bislang einzigartiges Eisen-Schwefel-Zentrum, welches als elektronischer Schalter entscheidend an der „Entgiftung“ des sonst schädlichen Sauerstoffs mitwirkt. Die Forscher konnten ihre Hypothese belegen, dass diese besondere Spielart einer Hydrogenase sowohl Wasserstoff als auch Sauerstoff katalytisch umsetzen kann, wobei letzterer als unschädliches Wasser entsorgt wird.

Dieser Trick der Natur ist insbesondere für die wissenschaftliche Grundlagenforschung von großer Bedeutung. Auch die Anwendung von Hydrogenasen, wie beispielsweise in der lichtgetriebenen Wasserstoffproduktion durch photosynthetische Mikroorganismen oder in biologischen Brennstoffzellen zur Stromgewinnung, wird von der aktuellen Entdeckung profitieren. Außerdem ist anzunehmen, dass das außergewöhnliche Eisen-Schwefel-Zentrum die chemische Synthese von Modellverbindungen mit neuen katalytischen Eigenschaften inspirieren wird.

Erschienen in: Fritsch, J., P. Scheerer, S. Frielingsdorf, S. Kroschinsky, B. Friedrich, O. Lenz & C. M. Spahn. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature doi: 10.1038/nature10505 (2011) 

http://dx.doi.org/10.1038/nature10505

WEITERE INFORMATIONEN

Dr. Oliver Lenz
Humboldt-Universität zu Berlin
Institut für Biologie / Mikrobiologie der Humboldt-Universität zu Berlin
Telefon: 030 2093-8173
E-Mail: oliver.lenz@cms.hu-berlin.de

Patrick Scheerer
Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Charité - Universitätsmedizin Berlin
Telefon: 030 450524178
E-Mail: patrick.scheerer@charite.de