Die Aufdeckung des photo-induzierten Assemblierungsmechanismus des lichtgetriebenen Wasseroxidationskomplexes in Photosystem II

Die oxygene Fotosynthese in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien wird durch zwei große Membranproteinkomplexe katalysiert, Photosystem I (PSI) und Photosystem II (PSII). Beide Komplexe enthalten je ein Reaktionszentrum (RC), welches für den lichtgetriebenen Ladungstransfer über die Thylakoidmembran verantwortlich ist und dadurch innerhalb von Picosekunden die Bildung des Radikalpaar P+A- verursacht, bestehend aus einem oxidierten primären Donor P und einem reduzierten Akzeptor A. Die schnellen photochemischen Prozesse werden von Konformationsänderungen der Proteine begleitet. Das starke Oxidationsmittel P+ ist in der Lage, aus Wasser mit Hilfe des Protein-gebundenen Mn4CaO5-Clusters innerhalb des WOC („water-oxidizing complex“, wasserspaltender Komplex), Elektronen zu extrahieren. Der WOC durchläuft fünf verschiedene Oxidationszustände („S-states“: von S0 bis S4), welche der stufenweisen Entnahme von vier Elektronen aus dem Wasser entsprechen. In gewisser Weise ist die Vier-Elektronenreaktion 2 H2O  O2 + 4e- + 4 H+ der Wasseroxidation mit der Ein-Elektronen-Transfer-Reaktion im RC gekoppelt. Trotz den jüngsten Fortschritte in der Strukturaufklärung des dimeren PSII-Kernkomplexes (dPSIIcc) bleibt der Mechanismus des lichtgetriebenen Aufbaus des Mn4CaO5-Cluster weitestgehend unverstanden. Mit der konventionellen Synchrotronröntgenkristallographie, welche zur Strukturbestimmung des cyanobakteriellen dimeren PSII-Kernkomplexes (dPSIIcc) verwendet wird, verursacht Strahlungsschäden im WOC. Erst kürzlich konnte bei cryogenen Temperaturen und unter Verwendung von XFEL eine dPSIIcc-Struktur mit einer Auflösung von 1.95 Å erreicht werden, die frei von Strahlungsschäden ist und einen strukturellen Einblick in den S1-Zustand des Mn4CaO5-Clusters zulässt. Dennoch sind Messungen bei Raumtemperatur (RT) erforderlich, um die dynamischen Mechanismen der Wasseroxidation im PSII zu entschlüsseln.
Trotz der jüngsten Fortschritte in der Struktur- und Prozessaufklärung in der PSII-Forschung, bleibt der Mechanismus des lichtgetriebenen Aufbaus des Mn4CaO5-Cluster weitestgehend unverstanden. Erst kürzlich erhielten wir eine Kristallstruktur bei einer Auflösung von 2.55 Å eines vollständig Mn4CaO5-Cluster-freien PSII (apo-PSIIcc). Diese Struktur kann als Grundlage dienen, um den Mechanismus des Auf- und Abbaus des WOC in PSII zu verstehen. Das grundlegende Verständnis der dynamischen Wasseroxidation in PSII unter physiologischen Bedingungen stellt eine unabdingbare Voraussetzung für die Entwicklung künstlicher Wasser-oxidierender Katalysatoren dar. Des Weiteren ist eine systematische Untersuchung der photoinduzierten (Re-)Assemblierung des Mn4CaO5-Clusters in apo-PSII-Einzelkristallen (Mn4CaO5-Cluster-frei) geplant. Dies soll die dynamische lichtinduzierte Struktur des Mn4CaO5-Clusters in PSII entschlüsseln, um somit molekulare Informationen für die Synthese künstlicher wasserspaltender Katalysatoren zu erhalten.